2023年7月8日，复旦大学生物医学研究院孙磊课题组与基础医学院应天雷与吴艳玲课题组合作，在Signal Transduction and Targeted Therapy杂志上发表了题为“Defining a highly conserved cryptic epitope for antibody recognition of SARS-CoV-2 variants”的论文，分析了迄今为止最保守的新冠肺炎抗体表面，它隐藏在包括BQ在内的病毒刺突蛋白三聚体中.1.1、所有流行的突变株，包括XBB，都是高度保守的。此外，团队还揭示了这种表面抗体的作用机制。
该团队首先测试了目前正在进行临床试验的双特异性全人源纳米抗体bn03（Cell, 2022)中和最新奥密克戎变异株的能力。研究发现，bn03抗体对所有测试的奥密克戎突变株进行了测试（BA.1、BA.2、BA.4、BA.5、BF.7、BQ.1.1和XBB)以及主要流行植物（Alpha、Beta、Gamma和Delta）都有类似的高效广谱中和能力。该团队利用生物信息学和结构生物学的研究手段，进一步将抗体的广谱性集中在双抗中的n3130v抗体上，并分别分析了bn03、N3130v抗体和BQ.1.1、XBB刺突蛋白三聚体复合物的高分辨率三维结构分析了隐藏在BQ中的结构.1.1和XBB刺突蛋白三聚体内的高度保守抗体表面。最新出现的XBBB表位.1.5和XBB.1.16变异株仍然高度保守，解释了表位抗体的广谱性。结构生物学研究还表明，抗体结合在该表位后会使刺突蛋白三聚体迅速解聚，表明该表位抗体具有独特的病毒中和机制。
复旦大学生物医学研究所、上海重大传染病与生物安全研究所研究员孙磊、复旦大学基础医学院应天雷教授、吴艳玲副研究员、复旦大学生物医学研究所博士生郝爱华、基础医学院博士生宋文平、李成是研究的共同第一作者。复旦大学生命科学学院研究员王鹏飞团队、上海博奥明赛涂超博士团队也参与了研究工作。
论文链接：
https://www.nature.com/articles/s41392-023-01534-0
